1. 毕业设计（论文）主要内容：
微管系统是神经细胞骨架成分，可参与多种细胞功能。微管由微管蛋白及微管相关蛋白组成，Tau蛋白是含量最高的微管相关蛋白。正常脑中Tau蛋白的细胞功能是与微管蛋白结合促进其聚合形成微管；与形成的微管结合，维持微管稳定性，降低微管蛋白分子的解离，并诱导微管成束。Tau蛋白基因位于17染色体长臂。正常人中由于Tau蛋白mRNA剪辑方式不同，可表达出6种同功异构体。Tau蛋白为含磷酸基蛋白，正常成熟脑中Tau蛋白分子含2～3个磷酸基。而阿尔茨海默症（老年痴呆症）患者脑的Tau蛋白则异常过度磷酸化，每分子Tau蛋白可含5～9个磷酸基，并丧失正常生物功能。
毕业设计的主要目标是基于优化和合成的tau蛋白序列，构建其点突变体，在大肠杆菌中进行表达，并对其表达温度，诱导时间进行优化，再利用亲和层析方式进行纯化，从而得到大量的纯化tau蛋白，进行下一步的体外功能测试。
2. 毕业设计（论文）主要任务及要求
1、查阅不少于15篇的相关资料，其中英文文献不少于2篇，完成开题报告。
2、构建Tau 蛋白的点突变体。
3、完成全序列Tau蛋白及其点突变的表达研究。
3. 毕业设计（论文）完成任务的计划与安排
教师选题申报截止日期：2015-12-30
学生选题截止日期：2016-01-15
所在学院开题报告截止日期：2016-03-13
4. 主要参考文献
[1] S Barghorn，J Biernat，E Mandelkow；Purification of Recombinant Tau Protein and Preparation of Alzheimer-Paired Helical Filaments In Vitro；Humana Press, 2005, 299:35-51
[2] 梁燕, 王海萍, 冯利杰,等. 人tau融合蛋白的原核表达及纯化[J]. 安徽医科大学学报, 2007， 42(04): 367-370.
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